Pokud se tyto dvě podjednotky v dimeru jsou vzájemně kovalentně vázané , nemají žádný vliv na způsob, jakým experimentálně určit molekulovou hmotnost , protože se stalyjediná molekula . Chcete-li najít hmotnosti jednoho molu molekul sloučeniny , a od té dobyje dimersložený , nejsou zde důvody , které by za normálních okolností vztahují . Biochemists , nicméně , často se zabývají proteinů, které tvoří dimery , které jsou slabě spojeny navzájem nekovalentními vazbami , a to jsoutrochu zajímavější .
Disociace
můžete vypočítat molární hmotnost proteinu dimeru , váš výsledek bude záviset na tom, zda jste se dívali na hmotnosti dimeru nebo jeho podjednotek . Homodimer ze dvou identických podjednotek , například , by měl molární hmotnost dvakrát , že buď podjednotky . Heterodimer z neidentických podjednotek , naopak , jetrochu jiná , protože každý z těchto dvou podjednotek má obecně jinou molekulovou hmotnost .
Topení
Topení bílkovin dimery obvykle způsobí, že je oddělit . Typicky , bude to také denaturuje proteiny a přimět je, aby ztratit svůj tvar . Pokud se tyto dvě podjednotky jsou spojeny druhem kovalentní vazby s názvemdisulfid most , zacházet s nimi s merkaptoethanolem přeruší spojení disulfid uvolnit podjednotky . Biochemici obvykle tepla bílkovin a přidat merkaptoetanol před provedením postupu s názvemWestern blot , takže tyto dva kroky pomohou zajistit , že proteiny jsou zcela denaturované .
Hmotnostní spektrometrie
Hmotnostní spektrometrie jevelmi přesný způsob, jak určit molární hmotnost proteinů a jiných molekul . Vypařil proteiny v stejným způsobem, jako ostatní sloučeniny se odpařuje pro hmotnostní spektrometrii by mohlo fragment je , nicméně, tak hmotnostní spektrometrie proteinů obvykle závisí buď na elektrosprej nebo matrice asistované laserové desorpce ( MALDI ) techniky místo . Tyto techniky mohou způsobit dimery se odloučit , i když někdy dimery mohou také tvořit během procesu , a vědci , aby tyto možnosti v úvahu při interpretaci svých dat .